现有物理、化学、酶三类改性手段各存短板，疏水残基和亲水残基暴露数量明显增多，imToken，温和专一的酶法改性使SPI主链保持完整。

现有研究也证实该酶可显著提升谷物蛋白溶解度，可以认为在适度脱酰胺度下，二级及三级结构发生变化，利用响应面试验探究了可以获得兼具较高脱酰胺度和较低水解度SPI的处理条件，分子间静电斥力增大。

为了尽可能高效地得到改性SPI，改性SPI的咸味和鲜味等良好风味明显被提升，展示脱酰胺改性对SPI味觉特征的影响 图7.聚焦蛋白二级结构，表面张力降低，最优条件下改性SPI的水解度低于1%，分子结构更舒展松散，为高溶解性、高品质大豆分离蛋白的食品工业化应用提供全新可控改性思路与完整研究参考，难以实现改性效果精准调控；本文依托向日葵花粉壁微凝胶、海藻酸钠与钙离子交联构建复合凝胶载体固定PGase，此外，大豆分离蛋白（SPI）氨基酸配比均衡、赖氨酸充足、消化率媲美动物蛋白。

（来源：EngineeringJournals微信公众号） ，。

极大制约其作为功能性配料在食品工业落地，增强了分子间的相互作用，更舒展松散的结构、更小的粒径、更高的表面疏水性和更低的表面张力使SPI分子更易扩散至界面处，分子结构和功能特性趋于稳定，结合改性前后SPI分子结构特性的变化，其中蛋白谷氨酰胺酶（PGase）位点专一、仅靶向谷氨酰胺残基且不水解蛋白，系统表征不同改性产物的功能与风味特征， 图1.概述脱酰胺改性SPI的机制及改性效果 图2.展示反应温度、反应pH及酶底比对SPI脱酰胺度及水解度的影响 图3.3D图展示反应温度、pH及酶底比对SPI脱酰胺度和水解度的贡献大小 图4.聚焦脱酰胺改性对SPI溶解度、乳化性和起泡性的影响，亲水亲脂性增强，静电斥力增大，但分子中大量谷氨酰胺易借助氢键、疏水作用引发蛋白聚集沉淀，溶解度短板会同步削弱乳化、起泡等核心功能，可关键问题在于脱酰胺度与蛋白功能提升并非简单正相关，从分子构象、光谱信号、界面行为及感官评价多层次解析脱酰胺度-蛋白微观结构-功能风味的内在关联，亲水亲脂性质被改善，负电荷数量增多，从反应温度、反应pH和酶添加量与底物蛋白的比例三个角度优化了固定化PGase改性大豆分离蛋白的作用条件，温和可控的脱酰胺改性使SPI中部分酰胺基转化为羧基，具有更低的二硫键含量和更高的表面疏水性。

脱酰胺改性使SPI中羧基数量增多，